مقاله Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukinدر2 Expressed in E.

مقاله Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukinدر2 Expressed in E. coli با word دارای 4 صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukinدر2 Expressed in E. coli با word کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه و مراکز دولتی می باشد.

این پروژه توسط مرکز مرکز پروژه های دانشجویی آماده و تنظیم شده است

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukinدر2 Expressed in E. coli با word،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

---

بخشی از متن مقاله Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukinدر2 Expressed in E. coli با word :

سال انتشار: 1388

محل انتشار: ششمین کنگره بین المللی مهندسی شیمی

تعداد صفحات: 4

چکیده:

Recombinant human interleukin-2 was expressed as inclusion body in E.coli. An ultrasonic homogenization was done for cell disruption and then inclusion bodies isolated by centrifugation. The inactive inclusion bodies were solubilized in 8 M urea / 20 mM -mercaptoethanol. Purification and refolding was done on immobilized metal-ion affinity chromatography (IMAC) in one step. A gradual refolding of the protein was performed on-column from 8 M to 0 M urea. The refolded protein was then eluted by refolding buffer containing 0.5 M urea and 300 mM imidazole. Then activity of the purified protein was investigated. It indicated that purified IL-2 can proliferate the T cells.